Denaturación de la proteino

La konformiĝo (strukturo) de la peptida ĉeno estas ordema kaj unika por ĉiu proteino. Sub specialaj kondiĉoj, granda nombro da ligoj rompas, kiuj stabiligas la spacian strukturon de la molekulo de la komponaĵo. Kiel rezulto de la rompo, la tuta molekulo (aŭ grava parto de ĝi) prenas la formon de senorda bobeno. Ĉi tiu procezo nomas "denaturado". Ĉi tiu ŝanĝo povas esti estigita per hejtado de sesdek ĝis okdek gradoj. Tiel, ĉiu molekulo akirita kiel rezulto de la rompo povas diferenci laŭforme de la aliaj.

Denaturación de proteinoj okazas sub la influo de iuj agentoj kapablaj detrui ne-kovalentajn ligojn. Tiu procezo povas okazi sub alkalaj aŭ acida kondiĉoj, sur la surfaco de la fazo sekcio, sub la ago de iuj organikaj kombinaĵoj (karboloj, alkoholoj kaj aliaj). Denaturación de la proteino povas ankaŭ okazi sub la influo de guanidina-kloruro aŭ ureo. Diris agentoj formi malfortajn ligojn (hidrofoba, jona, hidrogeno) kun carbonilo aŭ amino grupoj de la péptido spino kun kelkaj grupoj de aminoácido restaĵoj, anstataŭiganta ilian propran havebla proteino hidrogeno ene de la molekuloj. Kiel rezulto, ekzistas ŝanĝo en la malĉefa kaj tercia strukturo.

La rezisto al la agado de denatigaj agentoj dependas ĉefe de la ĉeesto de disulfuro-ligoj en la molekulo de la protekta komponaĵo. La trinkina inhibilo havas tri S-S-ligojn. Sub kondiĉo de ilia redukto, proteino denaturado okazas sen aliaj influoj. Se, poste, la komponaĵo estas metita en la kondiĉoj kie okazas la oxidado de SH-grupoj de csteineo kaj la formado de disulfuro-ligoj, tiam la komenca konformiĝo restarigos. En ĉi tiu kazo, la ĉeesto de eĉ unu disulfuro-ligilo signife pliigas stabilecon en la spaca strukturo.

Denaturación de la proteino, kiel regulo, estas akompanata de malpliigo de sia solvileco. Al la sama tempo, precipitado ofte estas formata. Ĝi aperas en la formo de "kurboplena sciuro". Kiam la koncentriĝo de komponaĵoj en la solvo estas alta, "coagulado" suferas la tutan solvon, kiel ekzemple kuiri kokidojn. Kiam ĝi estas denatigita, la proteino perdas sian biologian aktivecon. Tiu principo baziĝas la uzo de carbolic acido (karbolo akva solvaĵo) kiel antisepsa substanco.

La nestabileco de la spaca strukturo, la alta probablo de detruo sub la influo de diversaj agentoj, malfaciligas izoli kaj studi la proteinon. Kelkaj problemoj ankaŭ kreiĝas uzinte komponaĵojn en industrio kaj medicino.

Se la denaturado de la proteino efektivigis ekspozicio al altaj temperaturoj, tiam sub malrapida malvarmigo, sub certaj kondiĉoj, procezo de reanimigo okazas - la restarigo de la indiĝena (komenca) konformiĝo. Ĉi tiu fakto pruvas, ke la tezo de la peptida ĉeno okazas laŭ la ĉefa strukturo.

Formado de la denaska konformiĝo (komenca loko) estas spontanea procezo. Alivorte, ĉi tiu aranĝo respondas al la minimuma kvanto de libera energio enfermita en la molekulo. Kiel rezulto, ĝi povas konkludi, ke la spaca strukturo de la komponaĵo estas kodita en la aminoaksa sekvenco en la peptidaj ĉenoj. Ĉi tio, siavice, signifas, ke ĉiuj polipéptidos similaj en aminoaksa sekvenco (ekz., Myoglobina-peptido-ĉenoj) prenos identan konformiĝon.

La proteinoj povas havi signifajn diferencojn en la ĉefa strukturo, eĉ se ili estas preskaŭ aŭ tute identaj laŭformaj.