FormadoMalĉefa eduko kaj lernejoj

Kio estas la funkcio de la enzimo proteino? La enzimática funkcio de proteinoj: ekzemploj

La laboro de nia korpo - tre kompleksa procezo en kiu milionoj de ĉeloj implikitaj, miloj da malsamaj substancoj. Sed estas unu areo kiu estas tute dependa de la specifa proteinojn, sen kiu la homo aŭ besto vivo estus tute neebla. Kiel vi verŝajne divenis, ni parolas nun pri la enzimoj.

Hodiaŭ ni konsideros la enzimática funkcio de proteinoj. Tio ĉi estas grava areo de biokemio.

Ekde la bazo de ĉi tiuj substancoj estas ĉefe proteinojn, do ili povas esti konsideritaj de ili. Vi devus scii, ke unuafoje enzimoj estis malkovritaj en la 30aj jaroj de la 19-a jarcento, nur la sciencistoj prenis pli ol jarcento, por alveni al pli malpli uniformo difino por ili. Do kion funkcio estas farita fare proteino enzimoj? Sur ĉi tiu, tiel kiel ilia strukturo kaj reagoj de la ekzemploj vi lerni de ĉi tiu artikolo.

Vi devas kompreni, ke ne ĉiu proteino povas esti enzimo, eĉ teorie. Amasoj proteinojn nur formi kapablas elmontri kataliza aktiveco koncerne al aliaj organikaj komponaĵoj. Kiel kun ĉiuj naturaj komponaĵoj en tiu klaso, enzimoj konsistas el aminoacido restaĵoj. Notu ke la enzimática funkcio de proteinoj (ekzemploj de kiuj estos en la artikolo) povas esti farita nur de tiu kies molar maso estas pli malgranda ol 5000.

Kio estas enzimo, la moderna difino

Enzimoj - a katalizilo de biologia origino. Ili havas la kapablon por akceli la reagon, pro la proksima kontakto inter la reactivos (substratoj). Ni povas diri, ke la enzimática funkcio de proteinoj - procezo iuj katalizo de biokemio reagoj kiuj estas unika al viva organismo. Nur malgranda parto de ili eblas reproduktitaj en la laboratorio.

Ni notu, ke en tiu kampo ekzistas iu trarompon dum la lastaj jaroj. Sciencistoj grade venis proksima al kreado de artefarita enzimoj kiuj povas esti uzata ne nur por ekonomiaj celoj, sed ankaŭ medicino. Estas evoluinta enzimoj kiuj povas efike detrui eĉ malgrandaj areoj de komenciĝanta kancero.

Kiuj partoj de la enzimo rekte implikita en la reago?

Notu ke, en kontakto kun la substrato ne inkluzivas la tuta korpo de la enzimo, sed nur malgranda sekcio de kiu estas nomita la aktiva ejo. Tio estas ilia ĉefa proprieto de komplementeco. Tiu koncepto implicas ke la enzimo estas ideale taŭgas al la substrato en la formo kaj iliaj fizikaj kaj kemiaj ecoj. Ni povas diri ke la funkcio de enzimoj en ĉi tiu kazo estas la jena:

  • Ilia akvo venas malsupren de la ŝelo surfaco.
  • Ekzistas unu deformación (polarizo, ekzemple).
  • Poste ili estas aranĝitaj en speciala maniero en la spaco, moviĝante pli proksime al unu la alian.

Ĉi tiuj faktoroj kondukas al la aceleración de la reago. Nun, ni faru komparon inter la enzimoj kaj neorganikaj kataliziloj.

kompari la rendimenton de la

enzimoj

neorganikaj kataliziloj

Akcelo de la antaŭen kaj inversan reagon

la sama

la sama

Specifecon (komplementeco)

Taŭgas nur por specifa tipo de materialo, alte specifecon

Eblas esti universala, akcelante plurajn similajn reagojn

respondo rapido

Pliigi la intensecon de la reago de kelkaj milionoj da fojoj

La aceleración en la centoj kaj miloj da tempoj

Reago al varmo

La reago iras al "ne" pro la tuta aŭ parta desnaturalización de proteinoj implikitaj en ĝi

Kiam varmigita, plej kataliza reagoj ripete akcelis

Ĝi kiel povas vidi, la enzimática funkcio de proteinoj postulas specifecon. Per si mem ankaŭ aldonos ke multaj de ĉi tiuj proteinoj havas ankaŭ specioj specifa. Simple metita, homaj enzimoj apenaŭ taŭgas por kobajo.

Gravaj informoj pri la strukturo de enzimoj

La strukturo de ĉi tiuj komponaĵoj estas izolita tuj tri niveloj. La primara strukturo povas esti identigitaj de la aminoácido restaĵoj kiuj estas parto de la enzimoj. Ekde la enzimática funkcio de proteinoj, ekzemploj de kion ni jam ofte cititaj en ĉi tiu artikolo, ili povas efektivigi nur per certaj kategorioj de kunmetaĵoj, por identigi ilin ĝuste en ĉi tiu bazo estas sufiĉe reala.

Koncerne la duaranga nivelo, la akcesora de gxia valoro estas difinita per aldonaj tipoj de ligoj kiuj povas okazi inter tiuj aminoácidos restaĵoj. Tiu komunikado hidrogeno, elektrostatikaj, hidrofoba, kaj iras der Waals interagoj. Rezulte de la streĉiĝo kiu kaŭzi ĉi tiujn ligojn en diversaj partoj de la enzimo produktas α-helico, la buklo kaj β-fadenoj.

La strukturo terciaria estas rezulto de tio, ke relative larĝaj partoj de la ĉeno polipeptídica simple faldoj. La rezultanta fadenojn estas nomitaj domajnoj. Fine, la fina formado de ĉi tiu strukturo okazas nur post stalo interago starigis inter malsamaj domajnoj. Oni devas memori, ke la formado de la domajnoj mem iras en tute sendependa maniero de la alia.

Kelkaj domajnaj karakterizaĵoj

Tipe, la ĉeno polipeptídica de kiu ili formiĝas, konsistas proksimume 150 aminoácidos restaĵoj. Kiam domajnoj interagi kun la alia, formis globulo. Ekde la funkcio estas farita per la enzimática aktivaj ejoj bazita sur ili, devus kompreni la gravecon de ĉi tiu procezo.

La havaĵo mem estas karakterizita de la fakto ke inter aminoacido restaĵoj en ĝia strukturo estas multnombraj interagoj. Ilia nombro estas multe pli alta por tiuj reagoj inter si domajnoj. Tiel, la kavo inter ili relative "vundebla" por agoj de diversaj organikaj solviloj. La volumo de la ordo de 20-30 kubaj angstrom kiu persvadas pluraj molekuloj de akvo. Malsamaj domajnoj ofte havas tute unikan tridimensia strukturo, kiu estas rilata al la agado de tute malsamaj funkcioj.

aktivaj ejoj

Kutime, la aktiva retejo troviĝas strikte inter domajnoj. Laŭe, ĉiu de kiuj ludas tre gravan rolon en la kurso de la reago. Pro tiu aranĝo de la domajnoj trovis konsiderindan flekseblecon, movebleco en la areo de la enzimo. Tio estas gravega, ĉar la enzimática funkcio estas farita nur tiuj komponaĵoj kiuj povas konvene ŝanĝi lia spaca pozicio.

Inter polipéptido ligo longo en la korpo de la enzimo, kaj per kiom kompleksaj funkcioj ili prezentis, estas rekta ligilo. Komplikaĵo rolo ambaŭ atingita formante la aktiva loko de la reago inter la kataliza domajno kaj pro la formado de tute nova domajnoj.

Iuj proteinoj, enzimoj (ekzemploj - lisozima kaj glucógeno) povas varii grande en grandeco (129 kaj 842 aminoácidos restaĵoj, respektive), kvankam la reago estas katalizita fendiĝon de kemiaj ligoj de la sama tipo. La diferenco estas ke la pli masiva kaj grandaj enzimoj kapablas pli bone kontroli lian pozicion en spaco, kiu certigas plej grandan stabilecon kaj rapidecon de reago.

La ĉefa klasifiko de enzimoj

Nuntempe akceptitaj kaj disvastigata en la mondo estas la norma klasifiko. Laŭ ŝi, ĝi staras ses kerna klasoj, kun la gravaj subklasoj. Ni konsideras nur la bazaj. Ĉi tie ili estas:

1. oksidoreduktase. La funkcio de enzimoj en ĉi tiu kazo - estimulación redoksa reagoj.

2. Transferases. Por ke plenumigxu la transigo substratoj inter la sekvaj grupoj:

  • Unu-karbono unuoj.
  • Restaĵoj de aldehidoj kaj cetonas.
  • Acyl kaj glycosyl komponantojn.
  • Luas (kiel escepto ne eltenas CH3) restaĵoj.
  • Nitrogenous bazoj.
  • Grupoj enhavante fosforo.

3. Hydrolases. En ĉi tiu kazo, la enzimática funkcio estas algluigxante la proteinojn de la sekvaj tipoj de komponaĵoj:

  • Esteroj.
  • Glycosides.
  • Esteroj kaj thioesters.
  • Peptide tipo katenoj.
  • Rilato tipo CN (escepte de la sama peptide).

4. Lyases. Kapablas liberiginte grupoj kun postaj formado de duobla ligo. Cetere, povas plenumi la inversa procezo: aliĝante elektitaj grupoj duobligi katenoj.

5. Isomerases. En ĉi tiu kazo, la enzimática funkcio de proteinoj estas komplikita izomero katalizo reagoj. Ĉi tiu grupo inkluzivas la jenajn enzimoj:

  • Racemase, epimerase.
  • Tsistransizomerazy.
  • Intramolecular oksidoreduktase.
  • Intramolecular transferases.
  • Intramolecular lyase.

6. Ligases (alie konata kiel synthetase). Ili estas uzataj por fendanta de ATP dum formante iuj rilatoj.

Facilas rimarki ke la enzimática funkcio de proteinoj estas nekredeble grava, kiel ili estas iugrade kontrolo preskaŭ tuta de la reagoj okazis ĉiun duan en via korpo.

Kio restas de la enzimo post la interago kun la substrato?

Ofte, la enzimo estas proteino amasoj origino, la aktiva centro de kiu estas reprezentita de lia sama aminoácido restaĵoj. En ĉiuj aliaj kazoj, en la centro parto firme ligitaj kun ĝi prosteta grupo aŭ coenzima (ATP, ekzemple), la rilato estas multe pli malforta. Katalizilo nomiĝas holoenzyme kaj lia restaĵo, post forigo de la formis ATP apoenzyme.

Tiel, laŭ tiu trajto enzimoj klasifikitaj en la sekvaj grupoj:

  • Simpla hydrolase, lyase, kaj isomerase, kiu ĝenerale ne enhavas coenzima bazo.
  • Enzimo proteinoj (ekzemploj - iuj transaminase) konsistanta protezon grupo (lipoico acido, ekzemple). Tiu grupo inkludas multajn el peroxidasa.
  • Enizmy por kiu la postulata coenzima regenerado. Tiuj inkludas quinasas, tiel kiel la plimulto de la oksidoreduktase.
  • Aliaj kataliziloj, la kunmetaĵo de kiu ankoraŭ ne plene komprenis.

Ĉiuj substancoj kiuj estas parto de la unua grupo, estas vaste uzata en la nutraĵa industrio. Ĉiuj aliaj kataliziloj postulas tre specifajn kondiĉojn por ĝia aktivigo, kaj tial nur funkcias en la korpo, aŭ en iu laboratorio eksperimentoj. Tiel, la enzimática funkcio - tio estas tre specifa reago, kiu konsistas en stimuli (katalizo) reagojn en iuj tipoj de bone difinitaj kondiĉoj de homo aŭ besto korpo.

Kio okazas en la aktiva ejo, aŭ kial enzimoj funkcias tiel efike?

Ni jam ofte diris, ke la ŝlosilo al kompreno de enzimática katalizo estas la kreo de la aktiva centro. Estas tie ke la specifaj deviga de la substrato, kiu en tiaj kondiĉoj estas multe pli aktiva reagi. Por ke vi komprenas la kompleksecon de la reagoj aranĝitaj tie, doni simplan ekzemplon okazos glukozo fermentado, estas necese samtempe 12 enzimoj! Same malfacila interagado iĝas ebla nur pro tio, ke proteino kiu elfaras la enzimática funkcio havas la plej altan gradon de specifeco.

Tipoj de enzimoj specifecon

Estas absoluta. En ĉi tiu kazo, la specifecon montriĝas nur unu, strikte difinitaj tipo enzimo. Tiel, urease interagas nur kun ureo. Kun laktozo lakton kiel ĝi eniras la reago sub ajna kondiĉoj. Tion funkcio estas farita fare proteinoj, enzimoj en la korpo.

Krome, la grupo estas malofta absolutan specifecon. Kiel povas kompreni de la nomo, en tiu kazo estas "receptividad" strikte al klaso de organikaj kombinaĵoj (esteroj, inkluzive kompleksa alkoholoj aŭ aldehidoj). Ekzemple, Pepsino, kiu estas unu el la ŝlosilaj enzimoj de la stomako, nur montras specifecon por hidrolizo de ligoj peptídicos. Alkoholo dehidrogenazo interagas ekskluzive kun alkoholoj kaj laktikodegidraza ne fendis io alia ol alfa-hydroxy acidoj.

Okazas ankaŭ ke la enzimática funkcio karakteriza de aparta grupo de komponaĵoj, sed sub certaj kondiĉoj, la enzimoj povas agi sur tute alian el siaj ĉefaj "celo" de substanco. En ĉi tiu kazo, la katalizilo "emas" al certa klaso de substancoj, sed sub certaj kondiĉoj ĝi povas aliĝos kaj aliaj komponaĵoj (ne nepre ekvivalenta). Tamen, en ĉi tiu kazo, la reago iros multe pli malrapide.

Vaste konata pro la kapablo de Tripsino agi sur ligoj peptídicos, sed malmultaj homoj scias, ke tiu proteino kiu plenumas la funkcion de la enzimo en la tracto gastrointestinal, povas bone reagas kun malsamaj ester komponaĵoj.

Fine, ekzistas la specifecon de la optika. Ĉi tiuj enzimoj povas interagi kun larĝa gamo da substancoj listo tute, sed nur sub la kondiĉo, ke ili havas bone difinitan optika ecoj. Tiel, la enzimática funkcio de proteinoj en ĉi tiu kazo estas tre simila al la principo de ago ne estas enzimoj, kataliziloj kaj neorganikaj origino.

Kio faktoroj determini la efikeco de katalizo?

Hodiaŭ, oni kredas ke faktoroj kiuj determinas ekstreme alta grado de efikeco de enzimoj estas:

  • koncentrante efiko.
  • spacan orientiĝon efiko.
  • La versatilidad de la aktiva reago centro.

Ĝenerale, la efiko de substanco koncentriĝo ne diferencas de tiu en la neorganika katalizo reagoj. En ĉi tiu kazo, la koncentriĝo de tiaj substrato, kiu estas pluraj fojoj pli granda ol simila valoro por ĉiuj aliaj aferoj la volumo de solvo en la aktiva centro. En la reago centro selectivamente ordigas molekulo substancoj kiuj devas reagi kun la alia. Ne estas malfacile diveni, ke tiu efiko kondukas al pliigo de la kemia reago kurzo pluraj ordoj de grando.

Kiam norma kemia procezo okazas, ĝi estas ekstreme grava, kiu estas parto de la interagado molekuloj kolizias kun la alia. Simple dirite, la substanco de la molekulo en la momento de la kolizio devas strikte orientita relative al unu la alian. Pro tio, ke estas farata pro neceseco, do ĉiuj implikitaj komponantoj estas aranĝitaj en certa linio, la katalizo reago estas akcelita de ĉirkaŭ tri ordoj de tia vico en la aktiva loko de la enzimo.

Sub multifunctionality en ĉi tiu kazo raportas al proprieto de ĉiuj komponantoj de la aktiva loko samtempe (aŭ strikte kunordigita) agas sur la molekulo "traktita" substanco. Per kio oni (molekulo) estas ne nur konvene fiksita en spaco (vidi. Supre), sed ankaŭ multe ŝanĝas la karakterizoj. Ĉio ĉi kune kondukas al tio, ke la enzimo iĝas multe pli facile agi sur la substrato kiel bezonataj.

Similar articles

 

 

 

 

Trending Now

 

 

 

 

Newest

Copyright © 2018 eo.birmiss.com. Theme powered by WordPress.