La strukturan organizon de la proteino molekuloj niveloj: malĉefa strukturo de proteino

La bazo de la strukturo de la proteinoj kaj proteids de la ĉeno polipeptídica kaj la proteino molekuloj povas konsisti el unu, du aŭ pli cirkvitoj. Tamen, fizikaj, biologiaj kaj kemiaj ecoj de biopolímeros estas kaŭzitaj ne nur ĝenerala kemia strukturo kiu eble estas "sensignifa", sed ankaŭ de aliaj niveloj de la organizo de la proteino molekuloj.

La primara strukturo de proteino estas difinita per kvalitaj kaj kvantaj aminoácido komponado. Peptide ligoj estas la bazo de la ĉefa strukturo. Unuafoje ĉi hipotezo sugestis en 1888 A. Ya. Danilevsky, kaj poste liaj suspektoj estis konfirmitaj de la sintezo de péptidos kiu okazos per E. Fischer. La strukturo de proteino molekuloj detale esploris A. Ya. Danilevskim kaj E. Fischer. Laŭ ĉi tiu teorio, la proteino molekuloj konsistas el granda nombro de aminoácido restaĵoj kiuj estas konektitaj de ligoj peptídicos. proteino molekulo povas havi unu aŭ pli polipéptido ĉenoj.

Kiam la primaraj strukturoj de proteinoj uzitaj por la testo kemiaj agentoj kaj proteolítica enzimoj. Tiel, uzante la metodo de Edman estas tre oportuna por identigi la terminalo aminoácidos.

La malĉefa strukturo de la proteino bildigas spaca agordo de la proteino molekuloj. Estas la jenaj malĉefa strukturo tipoj: alfa-helico, beta-spiralo, colágeno helico. Sciencistoj trovis, ke la plej karakteriza de la alfa-helico strukturo de la péptidos.

La malĉefa strukturo de la proteino estas stabiligita per de ligoj de hidrogeno. Tiu lasta ekesti inter la hidrogeno atomoj ligitaj al electronegativos atomo de nitrogeno de unu ligo peptídico kaj carbonilo atomo de oksigeno de la kvara unu el liaj aminoácidos, kaj ili estas direktitaj laŭ la spiralo. Energio ŝtonoj montras ke la polimerización de tiuj aminoácidos estas pli efika rajto alfa-helico, kiu ĉeestas en denaska proteinojn.

La malĉefa strukturo de proteino: beta-folio strukturo

Polipéptido ĉenoj en beta-logxejoj plene etendita. Beta-faldaĵoj estas formitaj de interago de du ligoj peptídicos. Ĉi tiu strukturo estas karakteriza fibrosa proteinojn (queratina, fibroin, ktp). Aparte, beta-keratino karakterizita de paralelaj aranĝo de polipéptido ĉenoj kiuj estas plue stabiligita per interchain disulfuro katenoj. La silko fibroin najbara polipéptido ĉenoj estas antiparalelas.

La malĉefa strukturo de la proteino: colágeno helico

La formado konsistas el tri spiralized tropocollagen ĉenoj, kiu havas vergo formon. Spiralized ĉeno buklon kaj formi superhelix. Helico stabiligitaj de ligoj de hidrogeno inter la hidrogeno de la péptido okazantaj aminaj aminoácido restaĵo en unu ĉeno kaj la oksigeno de la carbonilo grupo de la aminoácido restaĵo de alia ĉeno. Prezentita colágeno strukturo donas altan forton kaj elasteco.

La terciara strukturo de la proteino

Plej proteinojn en la denaska stato estas tre kompaktan strukturon, kiu estas determinita de la formo, grandeco kaj polaridad de la aminoácido radikaluloj, kaj sekvenco de aminoácidos.

Grava influo sur la formado de denaska proteino conformación, aŭ terciaraj strukturoj havas hidrofoba kaj jonaj interagoj, hidrogeno, ktp .. Sub la ago de ĉi tiuj fortoj estas atingita termodinamical rimedon conformación de la proteino molekuloj kaj ĝia stabiligo.

La strukturo cuaternaria

Tiu speco de strukturo de la molekulo estas la rezulto de asocio de pluraj subunuoj en ununura molekulo kompleksa. La komponado de ĉiu subunidad inkludas primaria, malĉefa kaj terciaraj strukturoj.